Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim Terlengkap

Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis dan bertanggung jawab untuk laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia  intraselular dan ekstraselular. Enzim bekerja dengan membentuk kompleks enzim – substrat. Reaksi enzim selalu bolak-balik. Hampir semua enzim adalah protein globular yang terdiri atas polipeptide tunggal atau dua atau lebih polipeptide yang diikat bersama (dalam struktur kuarternari) oleh ikatan non-kovalen. Ini disebabkan oleh konfigurasi tiga dimensi yang ada dalam larutan, enzim – enzim bertindak terhadap molekul – molekul lain (substrat), dan mengkatalis satu tipe (tetapi tidak harus satu) reaksi kimia.

Bentuknya memungkinkan adanya satu atau dua sisi aktif (domain) yang mengikat untuk sementara dan biasanya secara non-kovalen dengan molekul substrat yang setara untuk membentuk satu atau lebih kompleks enzim-substrat (ES), katalisis hanya terjadi selama adanya kompleks tersebut.

Satu atau lebih produk kemudian dilepaskan sehingga sisi aktifnya bebas lagi untuk mengikat substrat yang baru. Sisi aktif mempunyai konformasi dan distribusi muatan yang khusus substrat dan komponen asam aminonya, akan mengubah posisinya yang tiga dimensi (induced fit) sebagai substrat pengikat, sehingga memungkinkan beberapa sub-reaksi terlibat dalam katalis untuk bekerja.

Kerja enzim hanyalah mempercepat laju reaksi, yang posisi ekuilibrium dari reaksi bolak-baliknya dipertahankan. Proses kerja enzim dapat diterangkan dalam konteks pengertian termodinamika. Enzim akan memperkecil energi aktivasi reaksi –reaksi, sehingga memungkinkannya untuk terjadi lebih cepat pada suhu rendah hal ini sangat penting dalam sistem biologis. Sekarang diketahui bahwa molekul RNA dapat bertindak sebagai katalis reaksi – reaksi, kadang – kadang melibatkan diri sebagai substrat. Ketika molekul – molekul RNA itu melibatkan molekul non-RNA sebagai substrat maka RNA dapat dianggap sebagi enzim dalam arti sebenarnya.

Pada umumnya, sel hanya dapat melakukan apa yang dimungkinkan oleh enzim – enzim untuk dikerjakan. Selama evolusi dan perkembangan multiselular, sel – sel menjadi tampak dan berfungsi berlainan satu sama lain karena mereka mempunyai kemampuan biokimia yang berbeda – beda.

Mekanisme kerja enzim diterangkan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan kunci (Lock and Key Theory) yang dikemukakan oleh Fischer (1898). Teori ini menjelaskan bahwa enzim diumpamakan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat. Bagian ini disebut sisi aktif. Sementara itu, substrat diumpamakan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Kemudian, teori kecocokan yang terinduksi (Induced Fit Theory) yang dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini menjelaskan bahwa sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan substratnya (fleksibel).

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Suhu (Temperatur)

Sifat Sifat Enzim seperti Enzim bersifat termolabil, artinya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Aktivitas enzim akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut dinamakan suhu optimum. Jika enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0^oC atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak rusak.

Kenaikan suhu dapat meninkatkan akivitas enzim. Namun, jika suhu melebihi batas optimum enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan. Hal ini, akan mengakibatkan enzim tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki suhu optimum 35^oC – 40^oC, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum 70^oC atau lebih.

2. Derajat Keasaman (pH)

Karena molekul enzim pada umumnya adalah protein globular, bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam. Sebagian besar enzim memiliki pH optimum antara 6 – 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim.

Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan proses denaturasi (kerusakan) pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim biasanya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan keceptan reaksinya.

Hal ini bertentangan dengan peningkatan denaturasi enzim pada suhu optimum karena reaksi itu teralampaui. Akhirnya reaksi itu berhenti, kadang – kadang hanya pada temperatur lebih dari 100^oC.  Contoh enzim ptialin di mulut hanya dapat bekerja pada pH netral, enzim pepsin di lambung bekerja pada pH asam, sedangkan enzim tripsin di usus bekerja pada pH basa.

3. Konsentrasi Enzim dan Substrat

Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat substrat.

Pada setiap saat, proporsi molekul – molekul enzim yang terikat pada substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal dari reaksi (V_o) pada saat penambahan enzim akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, V_max, pada tingkat substrat, enzim tersebut dikatakan jenuh (seluruh sisi aktif maksimum), dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan V_o. Nilai konsentrasi substrat pada saat V_o = ½ V_max dikenal dengan tetapan MICHAELS (K_m) untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai K_m menunjukkan afinitas tinggi dari enzim untuk substratnya.

Beberapa enzim (misalnya aspartase) hanya mengikat satu molekul substrat yang sangat khusus; enzim yang lain dapat mengikat berbagai substrat lain yang khusus untuk enzim tersebut (misalnya semua ikatan peptida terminal dalam kasus eksopeptidase). Perbedaan itu timbul dari derajat stereospesifitas enzimnya. Banyak yang memerlukan gugus prostetik yang menempel atau koenzim yang dapat melebur untuk menjalankan aktivitasnya. Pada enzim – enzim itu komponen proteinnya dinamakan apoenzim dan seluruh kompleks enzim-kofaktor fungsional dinamakan holoenzim.

4. Zat – zat Penggiat (Aktivator)

Aktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam – garam dari logam alkali dalam kondisi encer (2% – 5%), dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Dan ini juga merupakan Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim.

5. Zat – zat Penghambat (Inhibitor)

Inhibitor merupakan sutau molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.

• Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya ditambah.

Jadi, inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO₂ pada C₃ fotosintesis, dalam proses ini molekul – molekul O₂ bersaing dengan molekul – molekul CO₂ untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif  hemoglobin.

• Inhibitor Nonkompetitif

Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain sisi aktif enzim) disebut inhibitor nonkompetitif. Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag⁺, Hg²⁺, dan Pb²⁺. Perhatikan gambar di bawah ini!

Demikianlah penjelasan mengenai faktor yang mempengaruhi kerja enzim. Semoga artikel ini dapat bermanfaat dan menambah pegetahuan kita semua.