Enzim merupakan katalis yang berfungsi untuk mengubah laju reaksi suatu senyawa. Enzim sebagai katalisator atau perantara aktivasi. Kecepatan kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh kehadiran molekul molekul lain seperti pemicu (activator) atau penghambat (inhibitor) yang keduanya biasa disebut sebagai efektor.
Enzim dengan struktur sempurna dan aktif mengkatalisis bersama dengan koenzim disebut juga holoenzim. Enzim memiliki sisi aktif yaitu bagian dari molekul enzim tempat untuk berkaitan dengan substrat membentuk enzim yang lebih kompleks dan selanjutnya menghasilkan produk akhir.
Pengertian Enzim Alosterik
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol. Pada beberapa jalur metabolisme, produk akhir yang berkaitan dengan titik kontrol lainnya dan bukan dengan sisi aktif enzim. Jenis enzim yang seperti inilah yang disebut enzim alosterik.
Enzim alosterik sering berbentuk protein dan memiliki beberapa sub unit protein. Pada setiap sub unit protein nya memiliki satu atau lebih dari satu sisi aktif. Enzim alosterik di kontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) dan berkaitan pada bagian tertentu dalam bagian enzim tersebut. Hal ini memicu adanya perubahan dan mempengaruhi kecepatan kerja enzim.
baca juga:
Sifat Sifat Enzim Alosterik
Enzim alosterik memiliki beberapa sisi titik aktif yang saling berkaitan dan kooperatif. Hal ini mengakibatkan enzim alosterik memiliki ketergantungan pada substrak mereka dan menghasilkan output katalitik yang lebih bervariasi dalam memberikan respon pada perubahan perubahan kecil yang terjadi. Perubahan tersebut terjadi pada konsentrasi efektor. Molekul efektor bisa menyebabkan enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Berikut sifat- sifat enzim alosterik :
- Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat yang mengubahnya. Enzim alosterik juga memiliki sisi pengatur untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut dengan modulator atau efektor. Sisi substrak pada alosterik bersifat spesifik terhadap modulatornya.
- Enzim alosterik umumnya lebih besar dan kompleks daripada enzim lainnya. Enzim alosterik memiliki dua atau lebih unit polipeptida. Enzim alosterik juga memiliki sifat menyimpang yang nyata dibandingkan dengan tingkah laku klasik Michaelis-Menten. Hal inilah yang membedakan enzim alosentrik dari enzim lainnya.
baca juga :
Cara Kerja Enzim Alosterik
Aktivitas katalisis enzim alosterik memiliki penghambat atau stimulan yang disebut modulator. Modulator dibedakan menjadi sisi positif (yang menstimulasi sisi aktif enzim) dan sisi negatif (yang menghambat sisi aktif enzim). Modulator dapat berupa produk akhir karabolisme atau katabolisme, zat metabolik, atau produk metabolik.
Apabila sisi alosterik diisi oleh modulator negatif atau penghambat, maka apabila kondisi ini meningkat di dalam sel, enzim akan mengalami perubahan menjadi tidak aktif atau kurang aktif. Maka yang terjadi selanjutnya adalah molekul ini dimatikan. Apabila modulator negatif ini terlepas dari sisi aktif maka konsentrasi modulator di sisi alosterik dalam sel menurun. Dan kemudian enzim menjadi aktif kembali atau hidup.
Namun ada juga dimana enzim alosterik diaktifkan oleh molekul modulatornya. Modulator aktif bukanlah hasil akhir dari rangkaian enzim, tetapi beberapa metabolit lain berfungsi sebagai isyarat molekular untuk mempercepat enzim. Modulator alosterik ini sering juga disebut sebagai homotropik karena substrat dan modulatornya mirip atau identik. Alosterik juga memiliki dua atau lebih pengikat substrat. Sisi pengikat ini bekerja sebagai sisi katalitik dan sisi pengaturan.
Fungsi jenis enzim alosterik ini akan bereaksi terhadap keadaan oleh karena akumulasi substrat yang berlebih dan selanjutnya harus diubah ke reaksi berikutnya. Jenis enzim alosterik yang lainnya, yaitu golongan yang dihambat modulator. Hal ini dilakukan biasanya oleh molekul bukan substrat. Hal ini disebut juga golongan enzim heterotropik dan golongan enzim yang dirangsang oleh modulator yang berasal dari dirinya sendiri. Fungsi dan cara kerja ini yaitu mekanisme aktif- tidaknya enzim alosterik disebut menyerupai mekanisme aktif- tidaknya hemoglobin oleh difosfogliserat.
Sisi pengikatan molekul pengatur pada enzim alosterik terletak pada sub unit yang berbeda yaitu sub unit katalitik (C) dan submit pengatur (R). Pengikatan molekul pengatur positif (modulator positif) di komunikasikan kepada sub unit katalitik melalui konfirmasi menjadikan sub unit katalitik menjadi aktif. Kemudian memiliki kemampuan untuk mengikat substat dengan afinitas yang tinggi. Pada penguraian modulator dari sub unit pengatur, enzim kemudian berubah bentuk menjadi tidak aktif atau kurang aktif.
Enzim alosterik memiliki dua atau lebih modulator yang dapat saling mempengaruhi dan berlawanan dimana salah satu modulator enzimnya bersifat sebagai pengaktif dan salah satu lainnya lagi bersifat sebagai penghambat. Masing- masing modulator memiliki sisi alosterik spesifik yang apabila terisi maka enzim dapat mempercepat kinerja kataliriknya atau memperlambat reaksi.
baca juga :
Proses Penghambatan Balik pada Enzim Alosterik
Dalam proses metabolisme sel, enzim bekerja bersama- sama dalam suatu rangkaian dan sistem yang berurutan agar metabolisme tubuh berjalan sesuai dengan fungsinya. Pada ssistem enzim, produk pertama dari enzim akan menjadi substrat bagi enzim selanjutnya.
Dalan setiap enzim terdapat sekurang- kurangnya satu enzim pemacu yang menentukan kecepatan reaksi enzim. Enzim pemacu ini tidak hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga menurunkan aktivitas katalitik. Berkat enzim pemacu tersebut, kecepatan metabolik diatur secara berurutan setiap menitnya dan mengubah diri sesuai dengan kebutuhan energi pada sel yang dibutuhkan dalam pertumbuhan atau perbaikan sel.
Pada sistem multienzim, enzim pertama merupakan enzim pemacu. Enzim lain dalam urutan sistem enzim memungkinkan adanya jumlah akobat aktivitas katalitik yang berlebihan mengikuti enzim pengatur. Enzim tersebut yang aktivitasnya diatur ileh berbagai jenis molekular disebut enzim regulatori atau enzim pengatur. Enzim pengatur digolongkan menjadi dua yaitu enzim alosterik atau pengatur bukan kovalen dan enzim pengatur kovalen.
Enzim alosterik diatur oleh pengatur bukan kovalen. Pada sistem multienzim, enzim pertama memiliki sifat pengatur yang lebih menonjol. Enzim ini dihambat oleh produk akhir dari sistem multienzim. Apabila produk akhir meningkat, berarti senyawa ini sedang diproduksi dalam jumlah banyak dan melebihi kebutuhan normal sel.
Produk akhir urutan ini kemudian menjadi penghambat spesifik terhadap enzim pertama. Dengan begitu, sistem seperti in imelambatkan laku kecepatan reaksi sehingga produksi akhir senyawa menjadi seimbang dengan yang dibutuhkan oleh sel tubuh. Jenis pengaturan atau sistem seperti ini disebut juga penghambatan balik.
baca juga :
- Enzim Pencernaan Manusia
- Jenis Jenis Enzim dan Peranannya
- Enzim Katalase
- Fungsi Enzim Amilase
- Metabolisme Lemak
Enzim Alosterik tidak Mengikuti Kaidah Michaelis- Menten
Enzim alosterik memperlihatkan perbedaannya dengan enzim pada umumnya. Konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi pada enzim alosterik berbeda dan memiliki tingkah laku yang tidak memenuhi Michaelis menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan substrat jika substrat berada pada konsentrasi yang lebih tinggi, tetapi apabila konsentrasi enzim alosterik dipetakan terjadi kurva sigmoid dan bukan kurva hiperbolik yang biasa terjadi pada enzim lainnya.
Titik kurva sigmoid menunjukkan setengah kecepatan reaksi maksimum. Dan dikarenakan enzim ini tidak memiliki hubungan Michaelis Menten, maka tidak dapat digunakan untuk menentukan penentu KM. Lambang S0.5 atau K0.5 merupakan lambang konsentrasi substrat yang memberikan kecepatan setengah maksimum pada enzim alosterik.
Kurva kejenuhan hiperbolik pada enzim biasa mirip dengan kurva pengikatan oksigen pada mioglobin. Sebaliknya pada kurva kejenuhan enzim alosterik yang berupa kurva sigmoid, menyerupai kurva pengikatan oksigen dengan hemoglobin. Mioglobin dan hemoglobin dijadikan sebagai model interpretasi tingkah laku enzim biasa dan enzim alosterik.
Mioglobin hanya memiliki satu pengikat pada sisinya, satu polipeptida, dan protein. Sama dengan enzim pada umumnya, enzim yang memiliki satu sisi pengikat substratnya, satu rantai potipeptida, memberikan kurva kejenuhan substrat bentuk hiperbolik.
Baca juga :
Demikian penjelasan mengenai enzim alosterik dan perbedaannya dengan enzim- enzim pada umumnya. Enzim alosterik memiliki beberapa sifat dan bentuk yang unik dan memiliki sistem metabolisme yang bisa lebih cepat dan bisa menstabilkan diri sesuai dengan kebutuhan sel dengan adanya faktor penghambat pada salah satu substratnya.
Hal ini juga dikarenakan enzim alosterik memiliki substrat lebih dari satu, dimana yang satu berfungsi sebagai pengaktif dan yang satu berfungsi sebagai non aktif, sehingga enzim ini bisa menaga keseimbangan produksinya sesuai dengan kebutuhan sel.
Semoga artikel ini dapat menambah wawasan dan pengetahuan Anda terkait dengan enzim alosterik.